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アイテム
ペプチド転移酵素Sortase A が触媒するtranspeptidation 反応に対するCa2+濃度、反応温度、E105点変異、外因性金属イオンの効果に関する研究
https://doi.org/10.15020/00002319
https://doi.org/10.15020/00002319291e103e-42e1-475f-9023-bb85a06d64dc
名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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ペプチド転移酵素Sortase A が触媒するtranspeptidation 反応に対するCa2+濃度、反応温度、E105点変異、外因性金属イオンの効果に関する研究 (1.7 MB)
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Item type | 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1) | |||||
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公開日 | 2023-01-13 | |||||
タイトル | ||||||
タイトル | ペプチド転移酵素Sortase A が触媒するtranspeptidation 反応に対するCa2+濃度、反応温度、E105点変異、外因性金属イオンの効果に関する研究 | |||||
タイトル | ||||||
タイトル | Effects of Ca2+ concentration, reaction temperature, E105 point mutation, and exogenous metal ion on the transpeptidation reaction of transpeptidase Sortase A | |||||
言語 | en | |||||
言語 | ||||||
言語 | jpn | |||||
資源タイプ | ||||||
資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 | |||||
資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||
ID登録 | ||||||
ID登録 | 10.15020/00002319 | |||||
ID登録タイプ | JaLC | |||||
著者 |
羽森, 真美
× 羽森, 真美× 清水, 恭子× 佐藤, 綾花× 芝田, 信人× 杉浦, 幸雄× 根木, 滋× HAMORI, Mami× SHIMIZU, Kyoko× SATO, Ayaka× SHIBATA, Nobuhito× SUGIURA, Yukio× NEGI, Shigeru |
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著者 所属 | ||||||
値 | 同志社女子大学・薬学部・医療薬学科・特別任用助教(有期) | |||||
著者 所属 | ||||||
値 | 同志社女子大学・薬学部・医療薬学科・2021年度卒業 | |||||
著者 所属 | ||||||
値 | 同志社女子大学・薬学部・医療薬学科・2018年度卒業 | |||||
著者 所属 | ||||||
値 | 同志社女子大学・薬学部・医療薬学科・教授 | |||||
著者 所属 | ||||||
値 | 同志社女子大学・薬学部・医療薬学科・元教授 | |||||
著者 所属 | ||||||
値 | 同志社女子大学・薬学部・医療薬学科・准教授 | |||||
著者所属(翻訳) | ||||||
値 | Department of Clinical Pharmacy, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s College of Liberal Arts, Assistant professor (contract) | |||||
著者所属(翻訳) | ||||||
値 | Department of Clinical Pharmacy, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s College of Liberal Arts, Graduate of 2021 | |||||
著者所属(翻訳) | ||||||
値 | Department of Clinical Pharmacy, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s College of Liberal Arts, Graduate of 2018 | |||||
著者所属(翻訳) | ||||||
値 | Department of Clinical Pharmacy, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s College of Liberal Arts, Professor | |||||
著者所属(翻訳) | ||||||
値 | Department of Clinical Pharmacy, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s College of Liberal Arts, Former professor | |||||
著者所属(翻訳) | ||||||
値 | Department of Clinical Pharmacy, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s College of Liberal Arts, Associate professor | |||||
著者 外部リンク | ||||||
表示名 | 同志社女子大学研究者データベース - 羽森真美 | |||||
URL | "https://research-db.dwc.doshisha.ac.jp/rd/html/japanese/researchersHtml/4080/4080_Researcher.html " | |||||
著者 外部リンク | ||||||
表示名 | 同志社女子大学研究者データベース -芝田信人 | |||||
URL | https://research-db.dwc.doshisha.ac.jp/rd/html/japanese/researchersHtml/2697/2697_Researcher.html | |||||
著者 外部リンク | ||||||
表示名 | 同志社女子大学研究者データベース - 根木滋 | |||||
URL | https://research-db.dwc.doshisha.ac.jp/rd/html/japanese/researchersHtml/2718/2718_Researcher.html | |||||
抄録 | ||||||
内容記述タイプ | Abstract | |||||
内容記述 | Sortase A is a transpetidase from Staphylococcus aureus that recognizes five specific amino acid sequences, LPETG, and binds them to polyglycine on the cell wall surface, immobilizing the target protein on the cell wall surface. Sortase A contains one Ca2+ as a co-factor in its structure, and Ca2+ plays an important role in the enzymatic reaction. First, the time course of the enzymatic reaction, the optimal Ca2+ concentration, and the optimal reaction temperature were investigated using wild-type Sortase A. Next, we focused on E105, an amino acid residue that has been reported to play an important role in Ca2+ binding. We prepared point mutants in which E105 was replaced with non-coordinating Ala residues and coordinating amino acid residues (Asp, Cys, His) with Lewis base moieties on the side chains and examined the enzymatic reaction in the presence of Ca2+ and its cognate elements, Mg2+ and Sr2+. The result was the clarification of the optimal Ca2+ concentration and the optimal reaction temperature range for the enzymatic reaction. In the case of Ca2+ in the wild-type and E105 mutants, the reactivity was WT ≈ E105D<E105C<E105A<E105H, indicating that the enzymatic reaction is affected by the Lewis basicity of the ligand and the steric structure of the side chain. For Sr2+, the same trend of reactivity as Ca2+ was observed, but the overall reactivity decreased. However, for Mg2+, reactivity was significantly decreased in all cases, indicating the significant effect of ionic radius on the enzymatic reaction. |
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内容記述 | ||||||
内容記述タイプ | Other | |||||
内容記述 | 論文 | |||||
書誌情報 |
総合文化研究所紀要 en : Bulletin of Institute for Interdisciplinary Studies of Culture Doshisha Women’s College of Liberal Arts 巻 39, p. 141-150, 発行日 2022-07-29 |
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出版地 | ||||||
出版者 | 京都 | |||||
出版者 | ||||||
出版者 | 同志社女子大学総合文化研究所 (学術研究支援課) | |||||
ISSN | ||||||
収録物識別子タイプ | ISSN | |||||
収録物識別子 | 09100105 | |||||
書誌レコードID | ||||||
収録物識別子タイプ | NCID | |||||
収録物識別子 | AN10052143 | |||||
資源タイプ | ||||||
内容記述タイプ | Other | |||||
内容記述 | application/pdf | |||||
ID | ||||||
内容記述タイプ | Other | |||||
内容記述 | AN10052143-20220729-141 |